Giáo trình Hóa sinh (Phần 1)

 1 
LỜI NÓI ĐẦU 
Hoá sinh nghiên cứu thành phần cấu tạo và các quá trình chuyển hoá các chất trong hệ 
thống sống. 
Hoá sinh không những hiểu đƣợc bản chất hoá học của các quá trình sống, mà còn 
giúp điều khiển các quá trình này theo hƣớng mong muốn của con ngƣời. Đã có rất nhiều 
thành tựu của hoá sinh đƣợc ứng dụng rộng rãi vào đời sống cũng nhƣ các ngành công nghệ 
thực phẩm, chăn nuôi, trồng trọt, dƣợc phẩm, 
Giáo trình Hoá sinh nhằm trang bị những kiến thức cơ sở và hiện đại cho học sinh ở 
trƣờng trung học chuyên nghiệp và là tài liệu tham khảo cho sinh viên hệ cao đẳng ngành 
Chế biến bảo quản thực phẩm và các ngành liên quan. 
Giáo trình hoá sinh bao gồm 7 chƣơng: Protein, gluxit, lipit, enzim, vitamin - chất 
khoáng, các chất mầu và chất thơm, hoá sinh các quá trình sản xuất. 
Tôi xin chân thành cảm ơn những ý kiến đóng góp quý báu của các bạn đồng nghiệp 
trong quá trình biên soạn. 
Rất mong nhận đƣợc nhiều ý kiến đóng góp của các bạn đồng nghiệp để sửa chữa, bổ 
sung. 
 Tác giả 
 ThS Lê Thị Thuý Hồng 
 2 
BÀI MỞ ĐẦU 
I. Đối tƣợng, lƣợc sử phát triển hoá sinh 
Hoá sinh học là môn khoa học nghiên cứu sự sống ở mức độ phân tử: cấu tạo hoá học 
của các phân tử sinh chất (Tĩnh hoá sinh), quá trình chuyển hoá các chất trong tế bào và cơ 
thể sống (Động hoá sinh), cơ sở hoá học của các quá trình hoạt động sống (Hoá sinh chức 
năng). Đối tƣợng nghiên cứu của hoá sinh rất rộng gồm thực vật, động vật, vi sinh vật và cả 
virut. 
Hoá sinh sử dụng chủ yếu các phƣơng pháp hoá học, phƣơng pháp hoá lý và cả các 
phƣơng pháp vật lý hiện đại nhƣ phƣơng pháp nhiễu xạ rơnghen, phƣơng pháp cộng hƣởng 
từ điện tử, cộng hƣởng từ hạt nhân, các phƣơng pháp đồng vị phóng xạ đánh dấu các chất 
Lịch sử hình thành và phát triển của hoá sinh gắn liền với những thành tựu của Hoá 
hữu cơ, Sinh lý học, Y học và các ngành khoa học khác. Từ cuối thế kỷ XVIII đã bắt đầu có 
những nghiên cứu về hoá sinh, tuy nhiên mãi đến thế kỷ XIX và đầu thế kỷ XX, hoá sinh 
mới trở thành một ngành khoa học độc lập. 
Lƣợc sử phát triển hoá sinh 
- Nửa đầu thế kỷ XIX, sự kiện Vole ( Friendrich Wohler, 1828 ) tổng hợp đƣợc urê đã 
chứng tỏ có thể tổng hợp đƣợc chất hữu cơ của cơ thể sống mà không cần “ lực sống”. Đây 
là công trình mở đầu quan trọng, góp phần đánh đổ quan niệm duy tâm về thế giới sống. 
Trong thời kỳ này đã có nhiều nghiên về thành phần hoá học của tế bào thực vật, tế bào 
động vật; đã tách đƣợc một số enzim nhƣ: amilaza từ hạt lúa mạch nẩy mầm, pepsin từ dạ 
dầy, tripsin từ tuyến tụy 
- Nửa cuối thế kỷ 19 đã có nhiều dẫn liệu về cấu trúc của các axitamin, sacarit, lipit, 
bản chất của liên kết peptit; bắt đầu có các nghiên cứu về axit nucleic. Ngoài ra người ta đã 
bắt đầu chú ý tìm hiểu và giải thích một số quá trình chuyển hoá các chất trong cơ thể sống, 
đặc biệt là quá trình lên men. 
Năm 1897 Bucne ( Eduard Buchner ) đã thành công trong thí nghiệm lên men vô bào, 
kết quả này chứng tỏ có sự chuyển hoá các chất hữu cơ không cần đến hoạt động sống của 
tế bào, lại một lần nữa quan niệm duy tâm về sự sống bị tấn công. Chính công trình của 
Bucne đã thúc đẩy sự phát triển hoá sinh thành một chuyên ngành độc lập. 
- Nửa đầu thế kỷ XX đã đạt được nhiều thành tựu về hoá sinh dinh dưỡng, phát hiện 
một số bệnh liên quan tới dinh dưỡng không đủ chất. Đã phát hiện được các Vitamin và xác 
định vai trò của chúng trong cơ thể. Xác định được bản chất hoá học của enzim là protein. 
Trong giai đoạn này cũng đã xác định được các phản ứng của quá trình lên men và oxi hoá 
 3 
sinh học 
Đến năm 1950, về cơ bản đã xác định được tính chất các chất chủ yếu cấu tạo cơ thể 
sống và các con đường chuyển hoá chúng trong cơ thể. 
Từ sau 1950 đến nay đã đạt được những thành tựu đáng kể trong nghiên cứu cấu trúc 
phân tử protein, axit nucleic, liên quan giữa cấu trúc và chức năng, xây dựng lý thuyết về 
các chất xúc tác sinh học, đề ra được cơ chế quá trình tổng hợp protein, axit nucleic và cơ 
chế điều hoà các quá trình sinh tổng hợp này. 
Trong 20 năm gần đây đã tổng hợp được một số protein có hoạt tính sinh học bằng 
phương pháp hoá học, công nghệ sinh học 
Từ 1961 – 1966 đã có hàng loạt công trình nghiên cứu cấu trúc phân tử axit nucleic và vai 
trò của chúng trong quá trình tổng hợp protein. 
Năm 1961 đã đề ra được mô hình điều hoà hoạt động gen. 
Từ 1970 đã bắt đầu nghiên cứu tổng hợp gen bằng phƣơng pháp hoá học 
II. Hoá sinh ở Việt Nam 
Ở nƣớc ta, trong 40 năm qua Hoá sinh cũng đã có đƣợc những đóng góp nhất định vào 
các lĩnh vực y học, nông, lâm, ngƣ nghiệp, công nghiệp thực phẩm, và cũng có đƣợc một số 
đóng góp cho sự phát triển Hoá sinh của thế giới 
Các kết quả nghiên cứu hoá sinh ở nƣớc ta trong thời gian qua tập trung vào một số 
vấn đề sau: 
- Về hoá sinh thực vật, đã có các nghiên cứu điều tra hoá sinh một số cây quan trọng 
nhƣ lúa, đỗ tƣơng, lạc và các loại cây họ đậu khác nhằm nâng cao năng suất, chất lƣợng 
dinh dƣỡng của hạt, nâng cao hiệu quả sử dụng chúng, và tính chống chịu của chúng 
- Về hoá sinh động vật, các nghiên cứu tập trung phục vụ công tác lai tạo giống bò, tìm 
hiểu cơ chế một số bệnh ở lợn, gà và phƣơng pháp phòng trừ 
Các nghiên cứu về enzim nhằm tách, tinh sạch enzim, tạo ra các chế phẩm có độ sạch 
khác nhau, nghiên cứu tính chất, cấu trúc, liên quan giữa cấu trúc và hoạt tính sinh học của 
enzim, khả năng ứng dụng enzim trong thực tế. Các enzim đƣợc chú ý nhiều nhất và đã 
đƣợc sử dụng ở quy mô thử nghiệm: bromelin ( proteinaza của dứa ), pepsin, tripsin Đối 
với các enzim này đã lựa chọn đƣợc nguyên liệu rẻ tiền, quy trình công nghệ đơn giản, chế 
độ bảo quản, và đã đƣợc áp dụng thử trong công nghiệp thực phẩm, công nghiệp nhẹ, y học. 
Ngoài ra, đã tiến hành nghiên cứu một số protein có hoạt tính sinh học khác (protein 
ức chế tripsin và các proteinaza khác) cũng nhƣ các chất có hoạt tính sinh học phân tử 
thấp đƣợc tách từ các nguồn động, thực vật Việt Nam 
 4 
Những kết quả nghiên cứu về hoá sinh của nƣớc ta đã đƣợc công bố ngày càng nhiều ở 
các tạp chí, các hội nghị trong nƣớc và quốc tế 
III. Một số phƣơng pháp nghiên cứu hoá sinh 
Ngày nay, hoá sinh phát triển với tốc độ nhanh chóng vƣợt bậc cũng là nhờ đã tận 
dụng đƣợc các phƣơng pháp nghiên cứu của nhiều ngành khoa học khác nhau. Đó là các 
phƣơng pháp hoá học, lý học, hoá lý. 
1. Phƣơng pháp hóa học 
Từ năm 1828 Wohler đã tổng hợp đƣợc chất hữu cơ đầu tiên là urê từ các chất vô cơ. 
Sau đó nhiều chất đã đƣợc tổng hợp bằng con đƣờng hoá học: pepsin, hoocmon, vitamin 
Năm 1953, Sanger tìm ra phƣơng pháp xác định trình tự axit amin, nhờ đó ông đã 
khám phá ra cấu trúc bậc nhất của insulin 
Năm 1961, bằng thực nghiệm Nirenberg và Matthaei đã phát hiện ra axit poliuriđilic, 
là mã di truyền của poliphenylalanin từ đó khám phá ra toàn bộ mã di truyền. 
2. Phƣơng pháp vật lý 
Từ năm 1930 Linus Pauling và Robert Correy đã bắt đầu dùng tia X để phân tích cấu 
trúc chính xác của axit amin và peptit, đã thu đƣợc độ dài của các liên kết và góc đo giữa 
các liên kết trong mạch peptit, từ đó dự đoán đƣợc cấu hình của protein 
Năm 1953 Watson và Crick đã dùng nhiễu xạ tia X để nghiên cứu AND và đề ra mô 
hình xoắn kép của AND. Từ đó biết đƣợc cấu trúc bậc ba và bậc bốn của protein. 
Nhờ phƣơng pháp dùng đồng vị phóng xạ, ngƣời ta đã đi sâu nghiên cứu các quá trình 
trao đổi chất trong tế bào 
Nhờ kính hiển vi điện tử có độ phóng đại 200.000 – 250.000 lần, phát hiện các cấu 
trúc cỡ 10
0
 , con ngƣời có thể nhìn thấy và chụp đƣợc hình của các bộ phận nhỏ nhất trong 
tế bào. 
3. Phƣơng pháp hoá lý 
Nhờ các phƣơng pháp hấp phụ lựa chọn, đã tách đƣợc các protein hoặc enzim ra khỏi 
hỗn hợp, chất thu đƣợc có độ tinh sạch cao, nhƣ tách riêng tripsin và amilaza ra khỏi tụy 
tạng. 
Ngày nay, các phƣơng pháp điện di, sắc ký đều đƣợc sử dụng rộng rãi, nhằm nghiên 
cứu thành phần và đặc điểm cấu tạo của các chất, cũng nhƣ để làm tinh sạch và định lƣợng 
chúng 
 Hoá sinh là khoa học đòi hỏi sự chính xác cao 
 5 
CHƢƠNG 1: PROTEIN 
1.1. KHÁI NIỆM, VAI TRÕ, GIÁ TRỊ CỦA PROTEIN TRONG ĐỜI SỐNG VÀ TRONG 
CHẾ BIẾN LƢƠNG THỰC 
1.1.1. Khái niệm 
Protein là các polime phân tử lớn chủ yếu bao gồm các L- – axit amin kết hợp với 
nhau qua liên kết peptit. 
1.1.2. Vai trò sinh học của protein 
Protein là thành phần không thể thiếu đƣợc của tất cả các cơ thể sống, nhƣng lại có 
tính đặc thù cao cho từng loài, từng cá thể của cùng một loài, từng cơ quan, mô của cùng 
một cá thể. Protein rất đa dạng về cấu trúc và chức năng, là nền tảng về cấu trúc và chức 
năng của cơ thể sinh vật. 
1.1.2.1. Xúc tác 
Các protein có chức năng xúc tác các phản ứng gọi là enzim. Hầu hết các phản ứng của 
cơ thể sống, từ những phản ứng đơn giản nhất nhƣ phản ứng hydrat hoá, phản ứng khử 
nhóm cacboxyl đến những phản ứng phức tạp nhƣ sao chép mã di truyền đều do 
enzim xúc tác. Enzim làm tăng tốc độ phản ứng lên ít nhất hàng triệu lần. Đến nay đã 
biết và phân loại đƣợc hơn 3500 enzim. 
1.1.2.2. Vận tải 
Một số protein có vai trò nhƣ những „xe tải‟ vận chuyển các chất trong cơ thể. Ví dụ: 
Hemoglobin, mioglobin (ở động vật có xƣơng sống), hemoxiamin (ở động vật không 
xƣơng sống) kết hợp với oxy rồi tải oxy đến khắp các mô và cơ quan trong cơ thể. Nhờ 
các chất "tải" O2 này, mặc dù độ hoà tan trong nƣớc của O2 thấp, vẫn đảm bảo thoả mãn 
đƣợc nhu cầu oxy của cơ thể. 
Hemoglobin vận chuyển O2 trong máu, mioglobin dự trữ O2 trong cơ. Ngoài ra, 
hemoglobin còn chuyên chở CO2 và H
+, ion sắt (Fe2+) đƣợc vận chuyển trong huyết tƣơng 
nhờ transferin, còn khi nó đƣợc dự trữ trong gan lại do một protein khác thực hiện, đó là 
feritin 
1.1.2.3. Chuyển động 
Protein là thành phần chủ yếu của cơ. Sự co cơ đƣợc thực hiện nhờ chuyển động trƣợt 
của hai protein dạng sợi : sợi to chứa protein miozin và sợi mảnh chứa các protein actin, 
troponiozin và troponin. Ở mức độ hiển vi cũng thấy protein tham gia vào các chuyển động. 
 6 
Ví dụ, sự chuyển động của nhiễm sắc thể trong quá trình phân bào, hoặc sự chuyển động 
của các tinh trùng bằng roi 
1.1.2.4. Bảo vệ 
Các kháng thể trong máu động vật có xƣơng sống là những protein đặc biệt có khả 
năng nhận biết và „bắt‟ những chất lạ xâm nhập vào cơ thể nhƣ protein lạ, virut, vi khuẩn 
hoặc tế bào lạ làm mất tác dụng của chúng. Nhƣ vậy protein có tác dụng nhận biết và loại 
trừ chúng ra khỏi cơ thể. Chẳng hạn, interferon là một protein kháng thể có thể chống sự 
nhiễm virut ở động vật có xƣơng sống. Một số protein nhƣ trombin tham gia trong quá trình 
đông máu, bảo vệ cơ thể khỏi bị mất máu. Ở một số thực vật có chứa các protein có tác 
dụng độc đối với động vật, ngay cả ở liều lƣợng rất thấp chúng có tác dụng bảo vệ thực vật 
khỏi sự phá hại của động vật. 
1.1.2.5. Truyền xung thần kinh 
Một số protein có vai trò trung gian trong phản ứng trả lời của tế bào thần kinh đối với 
các kích thích đặc hiệu. 
Ví dụ, rodopxin là protein cảm nhận ánh sáng có ở tế bào võng mạc mắt, nó đƣợc tổng 
hợp khi điều kiện ánh sáng yếu. Hoặc khi có mặt axetylcolin, lập tức tế bào sẽ tổng hợp 
protein tiếp nhận để truyền xung thần kinh ở xinap (điểm nối giữa các tế bào thần kinh). 
1.1.2.6. Điều hoà 
Một số protein có chức năng điều hoà quá trình truyền thông tin di truyền, điều hoà quá 
trình trao đổi chất. 
Ở vi khuẩn, sự điều hoà quá trình biểu hiện gen nhờ protein reprexơ có thể làm ngừng 
quá trình sinh tổng hợp enzim của các gen tƣơng ứng. Ở cơ thể đa bào, sự điều hoà là do sự 
phối hợp của các hoocmon. Nhiều hoocmon, chẳng hạn nhƣ insulin có vai trò điều hoà 
lƣợng đƣờng trong máu ; hoocmon tiroit của tuyến giáp điều hoà sự lớn của cơ thể, đều là 
những protein hoặc polipeptit. 
1.1.2.7. Kiến tạo chống đỡ cơ học 
Các protein này thƣờng có dạng sợi nhƣ : sclerotin trong lớp vỏ ngoài của côn trùng; 
fibroin của tơ tằm, tơ nhện; colagen, elastin của mô liên kết, mô xƣơng. Colagen bảo 
đảm độ bền và tính mềm dẻo của mô liên kết. 
1.1.2.8. Dự trữ dinh dƣỡng 
Protein còn là chất dinh dƣỡng quan trọng cung cấp các axitamin cho phôi phát triển. 
 7 
Ví dụ : Ovalbumin trong lòng trắng trứng, gliadin trong hạt lúa mì, zein của ngô, cazein 
của sữa, feritin (protein dự trữ sắt) trong lá. 
1.1.3. Giá trị dinh dƣỡng của protein 
Protein là hợp phần chủ yếu, quyết định toàn bộ các đặc trƣng của khẩu phần thức ăn. 
Protein cung cấp năng lƣợng cho cơ thể, 1 g protein cung cấp 4,1 kcal. 
Khi thiếu protein trong chế độ ăn hàng ngày sẽ dẫn đến nhiều biểu hiện xấu cho sức 
khoẻ nhƣ suy dinh dƣỡng, sút cân mau, chậm lớn ( đối với trẻ em), giảm khả năng miễn 
dịch, khả năng chống đỡ của cơ thể đối với một số bệnh. 
Xem phụ lục I, tiêu chuẩn ăn về nhiệt lƣợng, protein, lipit, gluxit / ngày / ngƣời. 
Thiếu protein sẽ gây ảnh hƣởng xấu đến hoạt động bình thƣờng của nhiều cơ quan chức 
năng nhƣ gan, tuyến nội tiết và hệ thần kinh. 
Thiếu protein cũng sẽ làm thay đổi thành phần hoá học và cấu tạo hình thái của xƣơng 
(lƣợng canxi giảm, lƣợng magiê tăng cao ). 
Do vậy mức protein cao chất lƣợng tốt (protein chứa đủ các axit amin không thay thế) là 
cần thiết cho mọi thức ăn trong lứa tuổi. 
Hàm lƣợng protein trong các cơ thể sống tƣơng đối khác nhau, chủ yếu từ hai nguồn: 
protein động vật và protein thực vật. 
Nguồn protein động vật phổ biến là các loại thịt gia súc gia cầm, cá, tôm, trứng, sữa. Các 
loại động vật khác nhƣ cua, cáy, tép, các động vật thân mềm cũng là nguồn protein đáng 
đƣợc lƣu ý khai thác. Ngày nay ngƣời ta còn chú ý khai thác các nguồn protein động vật 
chƣa đƣợc tận dụng hợp lý nhƣ các phế thải lò mổ, đặc biệt là tiết và xƣơng. 
Nguồn protein thực vật quan trọng là hạt các loại đậu, đặc biệt là đậu tƣơng. Các loại 
bèo dâu, tảo, nấm cũng là những nguồn protein quý giá đang đƣợc chú ý khai thác. 
Bảng 1-1. Hàm lượng protein trong một số nguyên liệu thực vật 
Tên thực phẩm Protein (%) Tên thực phẩm Protein (%) 
Gạo trắng 6,7 Đậu nành 34,3 
Gạo đỏ 7,1 Đậu trắng 21,4 
Ngô 7,0 Đậu xanh 23,8 
Ngô ngọt 3,7 Đậu tƣơng 34 – 40 
Lúa 7 – 8 Đậu Hà Lan 6,5 
Bột mì hạng 1 11,0 Lạc nhân 25,7 
 8 
Lúa mì trắng 11,1 Vừng 23,2 
Lúa mì đen 7,9 Hƣớng dƣơng 24,1 
Lúa mạch 6,9 Hạt dẻ 14,4 
Kê proso 7,6 Cùi dừa 5,6 
Kê sorgo 7,4 Rau các loại 1-3 
Đậu đỏ 25,4 Quả các loại 0,4-1 
1.1.4. Vai trò của protein trong công nghệ thực phẩm 
Ngoài giá trị sinh học và dinh dƣỡng trong công nghệ sản xuất lƣơng thực, protein cũng 
có vai trò rất quan trọng. 
Protein là chất có khả năng tạo cấu trúc, tạo hình khối, tạo trạng thái cho các sản phẩm 
lƣơng thực. Nhờ khả năng này mới có quy trình công nghệ sản xuất ra các sản phẩm 
tƣơng ứng từ các nguyên liệu giàu protein. 
Ví dụ: Protein trong bột mì có tính dai, dẻo, kéo thành sợi nên ứng dụng trong sản xuất 
mì sợi, mì tôm,... 
Ví dụ: Các axitamin (sản phẩm thuỷ phân của protein) tác dụng với đƣờng có tính khử 
khi gia nhiệt tạo thành melanoidin, là chất có mầu vàng nâu và có hƣơng thơm đặc trƣng tạo 
hƣơng và mầu sắc cho một số các sản phẩm nhƣ bánh mỳ, bánh bích quy,... 
Các protein còn có khả năng cố định mùi tức là khả năng giữ hƣơng đƣợc lâu bền cho 
các sản phẩm chế biến lƣơng thực. 
1.2. CẤU TẠO PHÂN TỬ PROTEIN 
1.2.1. Thành phần nguyên tố của protein 
Tất cả các protein đều chứa các nguyên tố C, H, O, N. Một số còn chứa một lƣợng nhỏ 
S. 
Tỷ lệ  ...  nhất định 
với điều kiện một trong hai phần tham gia tạo thành liên kết phải có cấu trúc xác định. 
Ví dụ : cacboxypeptidaza có khả năng phân cắt liên kết peptit gần nhóm cacboxyl tự 
do. 
Đặc hiệu quang học : Enzim chỉ tác dụng với một trong hai dạng đồng phân quang học 
của các chất. Hoặc cũng thể hiện tính đặc hiệu lên một dạng đồng phân hình học cis hoặc 
trans. 
4.3. CƠ CHẾ TÁC DỤNG CỦA ENZIM 
Xảy ra theo 3 giai đoạn: 
Giai đoạn 1: enzim kết hợp với cơ chất bằng liên kết yếu tạo thành phức enzim – cơ 
chất (ES) không bền, phản ứng này xảy ra rất nhanh và đòi hỏi năng lƣợng hoạt hoá thấp. 
Giai đoạn 2: xảy ra sự biến đổi cơ chất dẫn đến sự kéo căng và phá vỡ các liên kết 
đồng hoá trị tham gia phản ứng. 
Giai đoạn 3: tạo thành sản phẩm, còn enzim đƣợc giải phóng ra dƣới dạng tự do 
Các loại liên kết chủ yếu đƣợc tạo thành giữa E và S trong phức ES là: tƣơng tác tĩnh 
điện, tƣơng tác Van der Waals, liên kết hydro. 
Tƣơng tác tĩnh điện (còn gọi là liên kết ion, liên kết muối, cầu muối, hoặc cặp ion): 
Liên kết này đƣợc tạo thành giữa nhóm tích điện của cơ chất với nhóm tích điện trái dấu 
trong phân tử enzim. Đối với cơ chất có chứa các nhóm tích điện dƣơng, các nhóm này sẽ 
kết hợp với các nhóm tích điện âm (nhóm cacboxyl ở mạch bên của Asp, Glu, hoặc đầu – C) 
trong trung tâm liên kết của phân tử enzim. 
Liên kết hydro: đƣợc tạo thành theo kiểu A – HB, trong đó hydro liên kết với A 
bằng liên kết cộng hóa trị, đồng thời tạo liên kết yếu với B. Liên kết hydro đƣợc tạo thành 
khi khoảng cách giữa A và B vào khoảng 3A0. 
Tƣơng tác Van der Waals yếu và ít đặc hiệu hơn tƣơng tác tĩnh điện và liên kết hydro. 
Vai trò của tƣơng tác tác này thể hiện rõ khi nhiều nguyên tử của cơ chất có thể đồng thời 
 R – C – N – CH – COOH RCOOH + H2N – CH – COOH 
O H R
‟
 R
‟
cacboxypeptidaza 
E + S ES P + E 
 82 
tiếp cận với nhiều nguyên tử của enzim, điều này chỉ có thể xảy ra khi có sự ăn khớp về 
hình dạng giữa cơ chất và enzim 
Ngoài ba tƣơng tác trên còn có tƣơng tác kỵ nƣớc giữa các nhóm không phân cực. 
4.4. CÁCH GỌI TÊN VÀ PHÂN LOẠI ENZIM 
4.4.1. Cách gọi tên 
Ngoài các tên thông dụng nhƣ tripxin, pepxinta còn gọi tên enzim theo quy ƣớc 
quốc tế- tên gọi hệ thống của enzim đƣợc gọi theo tên cơ chất đặc hiệu của nó cùng với tên 
của kiểu phản ứng mà nó xúc tác, cộng thêm đuôi “aza” 
Tên gọi hệ thống thƣờng gồm hai phần: 
Phần thứ nhất là tên gọi cơ chất ( nếu phản ứng là lƣỡng phân thì phần thứ nhất là tên 
gọi của hai cơ chất viết cách nhau bằng hai chấm) 
Phần thứ hai chỉ một cách khái quát bản chất của phản ứng xúc tác. 
Ví dụ: tên thông dụng: ureaza 
Tên gọi hệ thống: cacbamit- amidohydrolaza 
4.4.2. Phân loại enzim 
Dựa vào tính đặc hiệu phản ứng của enzim, ngƣời ta phân loại enzim thành sáu lớp: 
1- Oxydoreductaza: các enzim xúc tác cho phản ứng oxy hoá - khử gồm các nhóm, 
dehydrogenaza, reductaza, oxygenaza, peroxydaza. 
2- Transpheraza: các enzim xúc tác cho phản ứng chuyển vị 
3- Hydrolaza: các enzim xúc tác cho phản ứng thuỷ phân nhƣ amilaza, lipaza. 
4- Liaza: các enzim xúc tác cho phản ứng phân cắt không cần nƣớc, loại nƣớc tạo 
thành liên kết đôi hoặc kết hợp phân tử nƣớc vào liên kết đôi 
5- Izomeraza: các enzim xúc tác cho phản ứng đồng phân hoá 
6- Ligaza: các enzim xúc tác cho phản ứng tổng hợp có sử dụng liên kết giàu nang 
lƣợng ATP 
4.5. CÁC YẾU TỐ ẢNH HƢỞNG ĐẾN VẬN TỐC PHẢN ỨNG ENZIM 
Phản ứng do enzim xúc tác phụ thuộc vào nhiều yếu tố nhƣ nồng độ enzim, nồng độ cơ 
chất nhiệt độ, pH môi trƣờng, chất kìm hãmSau đây sẽ giới thiệu cụ thể bản chất và vai 
trò của từng yếu tố. 
4.5.1. Nồng độ enzim 
Trong điều kiện thừa cơ chất, vận tốc phản ứng enzim phụ thuộc tuyến tính với nồng 
độ enzim 
 v = k [E] 
 83 
v- vận tốc phản ứng 
[E]- nồng độ enzim 
k- hằng số vận tốc phản ứng 
Cần lƣu ý rằng k không phụ 
thuộc vào nồng độ các chất phản ứng 
mà chỉ phụ thuộc vào bản chất hoá 
học của chất phản ứng. 
4.5.2. Nồng độ cơ chất 
Mở đầu phản ứng enzim cần thiết phải tạo thành phức trung gian enzim – cơ chất (ES). 
Sau đó phức ES chuyển hoá tiếp thành sản phẩm cuối cùng của phản ứng và enzim tự do, 
enzim lại kết hợp với phân tử cơ chất khác bắt đầu vòng xúc tác mới. 
Trƣờng hợp đơn giản nhất, phản ứng chỉ có một cơ chất S, enzim (E) xúc tác cho sự 
chuyển hoá nó chỉ tạo thành một sản phẩm P, phản ứng xảy ra nhƣ sau: 
Trong đó: k1, k-1, k2, k-2 – hằng số vận tốc của các phản ứng tƣơng ứng. 
Khi nghiên cứu động học phản ứng enzim, ngƣời ta thƣờng xác định vận tốc ban đầu 
của phản ứng khi: 
- Nồng độ cơ chất [S] rất lớn so với nồng độ tổng của enzim [E0] 
- Lƣợng sản phẩm [P] tạo thành chƣa đáng kể, nên k-2[E]. [P] ~ 0 
Khi đó phản ứng sẽ diễn ra nhƣ sau: 
Từ đây ta có phƣơng trình: 
 
 SK
Sv
v
m
i
 max (4.3) 
vmax- vận tốc phản ứng cực đại 
Km – hằng số phân ly biểu kiến của phức enzim – cơ chất. Km cho biết một cách 
gần đúng ái lực của enzim đối với cơ chất: Km càng nhỏ thì ái lực của enzim đối với cơ chất 
càng lớn và ngƣợc lại. 
v 
[E] 0 
V
ận
 t
ố
c 
p
h
ản
 ứ
n
g
Nồng độ enzim 
Hình 4-2: Vận tốc phản ứng enzim phụ 
thuộc tuyến tính vào nồng độ enzim 
E + S ES P + E 
k1 
k-1 
k2 
k-2 
(4.1) 
E + S ES P + E 
k1 
k-1 
k2 
(4.2) 
 84 
Từ phƣơng trình 4.3 ta xét ba trƣờng hợp: 
- Nếu [S] << Km, 
mK
S
vv
][
max , nồng độ cơ 
chất thấp, v phụ thuộc tuyến tính vào [S]; 
- Nếu [S] >>Km, v = vmax, vận tốc phản ứng 
đạt cực đại, không phụ thuộc [S]. Nhƣ vậy 
nếu [S] đã đủ lớn đến mức nào đó, nếu tiếp 
tục tăng [S], v cũng không tăng theo. 
- Nếu [S] = Km, 
2
maxvv vận tốc phản ứng bằng một nửa vận tốc cực đại. 
Để xác định Km cũng nhƣ v có thể dựa vào đồ thị biểu diễn mối quan hệ giữa vận tốc 
phản ứng với nồng độ cơ chất: thay đổi nồng độ cơ chất, với mỗi nồng độ cơ chất ta xác 
định đƣợc vận tốc ban đầu của phản ứng. Từ phƣơng trình (4.3) ta biến đổi bằng cách 
nghịch đảo 2 vế ta đƣợc phƣơng trình (4.4): 
  maxmax
11
.
1
vSv
K
v
m (4.4) 
Phƣơng trình (4.4) có dạng y = ax + b, đƣờng biểu diễn của nó là đƣờng thẳng, cắt trục 
tung ở điểm 
max
1
v
 và cắt trục hoành ở điểm 
mK
1
 . Nhƣ vậy chỉ cần thí nghiệm với ba đến 
bốn nồng độ cơ chất là có thể vẽ đƣợc đồ thị khá chính xác và xác định đƣợc các trị số Km, 
v. 
Cũng có thể xác định Km và vmax theo phƣơng trình (4.5) 
v 
v 
2
v
Km 
0 
[S] 
Hình 4-3: Dạng chung của đường biểu 
diễn sự phụ thuộc vận tốc phản ứng 
max
1
v
v
1
-
mK
1
 S
1
Hình 4-4: Đồ thị biểu diễn sự 
phụ thuộc giữa 
v
1
 và 
 S
1
; độ 
dốc của đường biểu diễn là 
v
K m . Đường biểu diễn cắt trục 
tung ở điểm 
max
1
v
, cắt trục 
hoành ở điểm 
mK
1
 85 
   
maxmax
1
v
K
S
vv
S m (4.5) 
 Đồ thị của phƣơng trình (4.5) có dạng 
4.5.3. Ảnh hƣởng của các chất kìm hãm 
Hoạt độ của enzim có thể bị thay đổi dƣới tác dụng của một số chất có bản chất hoá 
học khác nhau. Các chất làm giảm hoạt độ enzim nhƣng không bị chuyển hoá bởi enzim 
đƣợc gọi là các chất kìm hãm, ký hiệu I. Các chất này có thể là những ion, các phân tử vô 
cơ, hữu cơ kể cả protein. 
Các chất này có thể kìm hãm thuận nghịch hoặc không thuận nghịch enzim. Nếu là 
kìm hãm thuận nghịch, phản ứng kết hợp giữa enzim và chất kìm hãm I nhanh chóng đạt 
đến cân bằng. 
Trong trƣờng hợp kìm hãm không thuận nghịch, k-1 rất bé bỏ qua, I kết hợp với E bằng 
liên kết đồng hoá trị, sự phân ly phức EI là rất chậm 
4.5.3.1. Các chất kìm hãm cạnh tranh 
Hình 4-6: Mô hình minh học sự sai khác giữa chất kìm hãm cạnh tranh và chất kìm hãm 
không cạnh tranh trong cách kết hợp với enzim 
maxv
K m 
 
v
S
-Km 
Hình 4-5: 
[S] 
(4.6) E + I EI 
k1 
k-1 
 86 
Các chất kìm hãm cạnh tranh là những chất kìm hãm thuận nghịch enzim, có cấu trúc 
tƣơng tự với cấu trúc cơ chất, do đó có khả năng kết hợp vào trung tâm hoạt động của enzim 
chiếm chỗ kết hợp của cơ chất. Sự kết hợp của I và S vào trung tâm hoạt động của enzim có 
tính chất loại trừ lẫn nhau. Do đó I cạnh tranh làm giảm vận tốc phản ứng. 
Ở kiểu kìm hãm này, I và S đều cạnh tranh với nhau để kết hợp với enzim. Vận tốc 
phản ứng sẽ phụ thuộc vào tƣơng quan nồng độ của I và S cũng nhƣ tƣơng quan ái lực giữa 
S và I đối với enzim. Thƣờng thì nếu nồng độ [S] rất lớn so với [I] có thể loại trừ hoàn toàn 
tác dụng kìm hãm của I. Trƣờng hợp đơn giản nhất, khi có chất kìm hãm cạnh tranh, các 
phản ứng xảy ra nhƣ sau: 
Công thức (4.3) trong trƣờng hợp này có dạng: 
 
    
i
m
i
K
I
KS
Sv
v
1
max (4.8) 
Ki – hằng số phân ly của phức EI. Ki cũng đƣợc gọi là hằng số kìm hãm, Ki càng lớn 
ái lực giữa E và I càng thấp và ngƣợc lại. 
hoặc: 
 
  maxmax
11
.1
1
vSK
I
v
K
v i
m
i
 (4.9) 
Khi có chất kìm hãm cạnh tranh, Km đƣợc xác định theo công thức sau: 
 
i
mm
K
I
KK 1 (4.10) 
4.5.3.2. Các chất kìm hãm không cạnh tranh 
E + S ES P + E 
k1 
k-1 
k2 
E + I EI 
ki 
k-i 
(4.7) 
Hình 4-7: Đồ thị biểu diễn sự 
phụ thuộc giữa 
v
1
 và 
 S
1
 khi có 
( - - ) và không có (*-*-*) 
chất kìm hãm cạnh tranh 
v
1
v
1
v
1
-
mK
1
 S
1
* 
* 
* 
Có chất kìm hãm 
cạnh tranh * 
-
mK 
1
 87 
Chất kìm hãm này kết hợp với enzim ở chỗ khác với trung tâm hoạt động, làm thay đổi 
cấu trúc không gian của phân tử enzim theo hƣớng không có lợi cho hoạt độ xúc tác của nó 
do đó làm giảm vận tốc phản ứng xúc tác. Sau khi kết hợp với chất kìm hãm không cạnh 
tranh, enzim vẫn có thể kết hợp với cơ chất tạo thành phức EIS. 
Khi có chất kìm hãm không cạnh tranh, các phản ứng xảy ra nhƣ sau: 
E + S  ES E + P 
E + I  EI 
ES + I  EIS 
EI + S  EIS 
Các chất kìm hãm kiểu này kết hợp với enzim một cách độc lập với cơ chất và không 
làm thay đổi Km. Việc kết hợp S vào E cũng không làm thay đổi Ki. 
Công thức (4.3) trong trƣờng hợp này có dạng: 
 
 
 
ii
m
i K
I
vSK
I
v
K
v
1
11
.1
1
maxmax
 (4.11) 
hay: 
 
  
S
K
K
I
vv
m
ii
11
11
max
 (4.12) 
Đƣờng biểu diễn của phƣơng trình (4.11) trên hình 4-7, cắt trục tung ở điểm 
max
1
v
 và 
cắt trục hoành ở điểm 
mK
1
 . 
v
1
v
1
v
1
-
mK
1
 S
1
* 
* 
* 
* 
pv
1
Có chất kìm hãm 
không cạnh tranh 
Hình 4-8: Đồ thị biểu diễn sự 
phụ thuộc giữa 
v
1
 và 
 S
1
 khi có 
( - - ) và không có (*-*-*) chất 
kìm hãm không cạnh tranh 
 88 
Khi có chất kìm hãm không cạnh tranh vận tốc cực đại bị giảm 
 
iK
I
1 lần, khi đó Km 
không thay đổi có nghĩa là không có là không làm thay đổi ái lực giữa E và S, song vận tốc 
phản ứng bị giảm tƣơng ứng. 
Khi đó vận tốc phản ứng đƣợc tính nhƣ sau: 
 
iK
I
VV
1
11
maxmax
 (4.13) 
4.5.4. Các chất hoạt hoá 
Chất hoạt hoá làm tăng hoạt độ xúc tác của enzim, thƣờng có bản chất hoá học khác 
nhau, có thể là anion, một số ion kim loại...làm nhiệm vụ chuyển nhóm chuyển hydro hoặc 
những chất có khả năng phá vỡ một số liên kết trong phân tử tiền enzim hoặc các chất có tác 
dụng phục hồi những nhóm chức trong trung tâm hoạt động của enzim. 
Ví dụ : tác dụng của anion clo, brom, iot đến hoạt độ của - amilaza động vật 
4.5.5. Nhiệt độ 
Vận tốc phản ứng do enzim xúc tác chỉ tăng theo nhiệt độ trong một giới hạn xác định 
mà ở đó phân tử enzim vẫn còn bền chƣa bị biến tính. 
Nhiệt độ ứng với hoạt độ enzim cao nhất gọi là nhiệt độ tối ƣu của enzim (topt). Đa số 
enzim có nhiệt độ tối ƣu khoảng 40 – 500C. Tuy nhiên topt còn phụ thuộc vào cơ chất, pH, 
thời gian phản ứng... Nhiệt độ mà enzim bị mất hoàn toàn hoạt tính xúc tác gọi là nhiệt độ 
tới hạn khoảng trên 700C. Ở nhiệt độ tới hạn enzim bị biến tính, ít khi có khả năng hồi phục 
lại hoạt độ. Ngƣợc lại ở nhiệt độ 00C hoạt độ enzim tuy bị giảm nhƣng lại có thể tăng lên 
khi đƣa về nhiệt độ bình thƣờng. 
Trong công nghệ sản xuất và bảo quản các sản phẩm thực phẩm, yếu tố nhiệt độ 
thƣờng đƣợc sử dụng để điều hoà các phản ứng enzim theo chiều mong muốn. 
4.5.6. pH môi trƣờng 
pH môi trƣờng ảnh hƣởng rõ rệt đến phản ứng enzim, đa số enzim đều bền trong giới 
hạn pH = 5 -9. pHopt cho hoạt động của nhiều enzim vào khoảng 7. Tuy nhiên cũng có một 
số enzim có pHopt rất thấp (pepxin 1,5 đến 2) hoặc rất cao (tripxin pHopt >8, acginaza, 
phosphataza kiềm pHopt từ 9,5 đến 10). pHopt của một enzim cũng không cố định mà phụ 
thuộc nhiều vào các yếu tố khác nhƣ cơ chất, tính chất dung dịch đệm, nhiệt độ 
Ngoài 6 yếu tố đã nêu, hoạt độ của enzim còn phụ thuộc vào các yếu tố nhƣ : ánh sáng, 
sóng siêu âm, tia bức xạhay giai đoạn sinh trƣởng phát triển. 
 89 
4.6. ỨNG DỤNG CỦA ENZIM 
Các nghiên cứu ứng dụng enzim trong thực tiễn ngày càng mở rộng và đạt hiệu quả 
cao. Ở nhiều nƣớc đã hình thành ngành công nghệ enzim, tại đó hàng năm sản xuất hàng 
trăm ngàn tấn chế phẩm enzim, phục vụ cho nhiều ngành khác nhau: công nghiệp, nông 
nghiệp, y dƣợc và đặc biệt là công nghệ thực phẩm thực phẩm. 
Trong lĩnh vực nông nghiệp, enzim đƣợc sử dụng để chế biến thức ăn gia súc, nâng 
cao hiệu quả sử dụng thức ăn, nhƣ dùng amilaza để xử lý sơ bộ thức ăn tƣơi hoặc trộn enzim 
vào thức ăn gia súc trƣớc khi cho ăn. Hoặc sản xuất thức ăn tổng hợp nuôi gia súc, gia cầm, 
phối hợp các enzim proteinaza, xellulaza chế thức ăn tổng hợp thay sữa nuôi bê con 
Trong lĩnh vực công nghiệp, chế phẩm enzim đƣợc sử dụng rộng rãi trong nhiều ngành 
công nghiệp. 
Trong ngành công nghiệp dệt, papain và proteinaza đƣợc sử dụng làm sạch tơ tằm, 
amilaza đƣợc dùng để sản xuất tinh bột tan dùng trong nhuộm vải, in hoa hoặc để rũ hồ ở 
vải sợi. 
Trong ngành công nghiệp da, enzim proteinaza đƣợc dùng để giúp cho quá trình làm 
mềm da, làm sạch da, rút ngắn thời gian, tránh ô nhiễm môi trƣờng. 
Trong lĩnh vực y dƣợc, enzim đƣợc sử dụng để định lƣợng các chất, phục vụ công việc 
xét nghiệm chẩn đoán bệnh. Ví dụ: dùng ureaza để định lƣợng ure trong nƣớc tiểu hay trong 
máungoài ra enzim còn đƣợc sử dụng làm thuốc nhƣ proteinaza dùng làm thuốc tắc nghẽn 
tĩnh mạch, tiêu mủ vết thƣơng, thông đƣờng hô hấp, chống viêm, tăng tiêu hoá protein 
Hình 4-10: Đường biểu diễn 
minh họa ảnh hưởng của pH đến 
hoạt độ của enzim 
Hình 4-9 : Đường biểu diễn minh 
hoạ ảnh hưởng nhiệt độ đến vận 
tốc phản ứng enzim. 
 90 
Trong ngành công nghiệp lƣơng thực thực phẩm, nhiều enzim đƣợc dùng trong quá 
trình chế biến cá, thịt, sữa, chế biến hoa quả, sản xuất các loại nƣớc uống, sản xuất bánh mì, 
bánh kẹo, rƣợu,Đặc điểm của việc sử dụng enzim trong quá trình chế biến thực phẩm là 
làm tăng nhanh quá trình chế biến, tăng hƣơng vị và giá trị dinh dƣỡng của thực phẩm. 
Ví dụ: Sử dụng amilaza trong công nghệ làm bánh mỳ để tạo độ xốp nở. 
Amilaza còn đƣợc sử dụng trong sản xuất glucoza trực tiếp từ tinh bột. 
CÂU HỎI CHƢƠNG 4 
1. Hãy cho biết bản chất hoá học của protein ? 
2. Hãy trình bày các tính chất của enzim ? 
3. Trình bày cơ chế tác dụng của enzim ? 
4. Nồng độ cơ chất ảnh hƣởng nhƣ thế nào đến tốc độ phản ứng enzim ? 
5. Nhƣ thế nào đƣợc gọi là chất kìm hãm ? Có mấy loại kìm hãm ? Các chất kìm hãm có 
ảnh hƣởng nhƣ thế nào đến vận tốc phản ứng enzim ? 
6. So sánh giữa kìm hãm cạnh tranh và kìm hãm không cạnh tranh ? 
7. Nhiệt độ và pH có ảnh hƣởng gì đến tốc độ phản ứng enzim ? 
8. Trình bày các ứng dụng của enzim trong ngành công nghiệp thực phẩm và các ngành 
công nghiệp khác ?